6세 이상 어린이를 위한 공연. 셜록 홈즈. 런던 블랙 리버 뒤의 극장 Mr...
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1. 생화학의 주제와 과제.생물의 구조적 조직, 동화작용 및 이화작용에 대한 분자 수준의 연구로서의 생화학. 다른 생물학적 학문 중에서 생화학이 차지하는 위치. 의사 훈련과 의학에 있어서 생화학의 중요성.
생화학은 생명체의 화학적 구성, 생명체에서 발생하는 화학적 과정, 그리고 이러한 변형과 장기 및 조직의 활동을 연결하는 과학입니다. 따라서 생화학은 세 부분으로 구성됩니다. 1) 정적 생화학(이것은 살아있는 유기체의 화학적 구성에 대한 분석입니다) 2) 동적 생화학(신체의 물질과 에너지 변환의 전체를 연구합니다) 삼) 기능적 생화학(생명의 다양한 표현의 기본 과정을 조사합니다).
기본생화학은 살아있는 유기체의 모든 화학 물질과 물리 화학적 과정의 기능적, 즉 생물학적 목적과 다양한 질병에서 이러한 기능의 붕괴 메커니즘을 명확히하는 것입니다. 현대 생화학은 다음과 같은 문제를 해결합니다.: 1. 생명공학, 즉 의약품(호르몬, 효소), 식물 성장 조절제, 해충 방제 제품, 식품 첨가물 생성. 2. 유전병, 발암, 종양 유전자 및 종양 단백질의 특성을 진단하고 치료하기 위한 새로운 방법과 도구를 개발합니다. 3. 더 가치 있는 특성을 지닌 근본적으로 새로운 품종의 동물과 식물 형태를 얻기 위해 유전 및 세포 공학 방법을 개발합니다. 4. 기억, 정신, 생물 에너지, 영양 및 기타 여러 작업의 분자 기반을 연구합니다.
생물화학은 유기체의 발달과 기능의 기초가 되는 분자 과정을 연구합니다. 생화학은 화학, 물리화학, 분자물리학 등 "분자" 과학의 방법을 사용하며, 이 점에서 생화학 자체는 분자과학입니다. 그러나 생화학의 주요 궁극적인 임무는 생물학 분야에 있습니다. 즉, 물질 이동의 화학적 형태가 아닌 생물학적 법칙을 연구합니다. 반면, 생화학자들이 발견한 자연의 “분자 발명”은 비생물학적 지식 및 산업 분야(분자 생체 공학, 생명 공학)에 적용됩니다. 그런 경우에는 생화학이 하나의 방법으로 작용하며, 연구개발의 대상은 생물학을 넘어서는 문제이다.
살아있는 유기체는 환경과 지속적이고 불가분의 관계를 맺고 있습니다. 이 연결은 신진 대사 과정에서 수행됩니다. 신진대사에는 물질이 체내로 유입되는 단계, 신진대사, 최종 생성물이 체내에서 방출되는 3단계가 포함됩니다.
신체로의 물질 섭취는 호흡(산소)과 영양의 결과로 발생합니다. 위장관에서는 음식이 소화됩니다(단순 물질로 분해됨). 소화 중에 중합체(단백질, 다당류 및 기타 복합 유기 물질)의 가수분해가 단량체로 발생하며, 이는 혈액으로 흡수되어 중간 대사에 포함됩니다.
중간 대사(세포내 대사)에는 이화작용과 동화작용의 2가지 유형의 반응이 포함됩니다.
이화작용- 유기분자를 최종 생성물로 분해하는 과정. 동물과 인간의 유기 물질 변형의 최종 산물은 CO 2, H 2 O 및 요소입니다. 이화 과정에는 소화 과정과 세포의 구조적, 기능적 구성 요소가 분해되는 동안 형성된 대사 산물이 포함됩니다.
이화작용 반응에는 에너지 방출(발열 반응)이 동반됩니다.
동화작용단순한 빌딩 블록이 신체에 필요한 복잡한 거대분자로 결합되는 생합성 과정을 결합합니다. 동화작용 반응은 이화작용(에너지흡수 반응) 중에 방출되는 에너지를 사용합니다.
거의 모든 질병은 세포 대사 중 하나의 반응에 대한 손상(교란)으로 시작되어 조직, 기관 및 전체 유기체로 퍼집니다. 대사 장애는 생화학적 매개변수의 변화를 동반하는 인체의 생물학적 체액의 항상성 붕괴를 초래합니다.
생물학적 체액을 연구하기 위한 임상 및 생화학적 방법의 중요성은 의학에서 매우 중요하며 의료 실험실 기술자의 교육에도 중요합니다. 현대 생화학 연구 방법을 사용하여 인간의 혈액에서만 약 1000가지 대사 매개변수를 결정할 수 있다는 점을 상기하면 충분합니다.
인체의 생물학적 매체에 대한 생화학적 지표는 다음 분야에서 널리 사용됩니다.
1. 질병 진단, 특히 감별진단
2. 치료 방법을 선택합니다.
3. 처방된 치료의 정확성을 모니터링합니다.
4. 생화학적 검사 결과는 병리학적 과정의 치료 기준 중 하나가 됩니다.
5. 스크리닝(전임상 단계에서 질병의 검출)
6. 모니터링(질병 경과 및 치료 결과 모니터링)
7. 예후(질병의 가능한 결과에 대한 정보).
2. 단백질을 구성하는 아미노산, 그 구조 및 특성. 펩티드.
아미노산과 펩타이드의 생물학적 역할.
1. 단백질을 구성하는 아미노산의 일반적인 구조적 특징
아미노산의 일반적인 구조적 특징은 동일한 α-탄소 원자에 연결된 아미노기와 카르복실기가 존재한다는 것입니다. R - 아미노산 라디칼 - 가장 간단한 경우에는 수소 원자(글리신)로 표시되지만 더 복잡한 구조를 가질 수 있습니다. 중성 pH 값의 수용액에서 아미노산은 양극성 이온 형태로 존재합니다. 19개의 다른 α-아미노산과 달리 프롤린은 이미노산으로, 그 라디칼이 α-탄소 원자와 아미노 그룹 모두에 결합되어 결과적으로 분자가 고리 구조를 얻습니다.
20개 아미노산 중 19개는 α 위치에 비대칭 탄소 원자를 포함하며, 여기에 4개의 서로 다른 치환기가 결합됩니다. 결과적으로, 자연에서 이러한 아미노산은 두 가지 다른 이성체 형태, 즉 L과 D로 발견될 수 있습니다. 예외는 라디칼이 수소 원자로만 표시되기 때문에 비대칭 α-탄소 원자를 갖지 않는 글리신입니다. 단백질에는 아미노산의 L-이성질체만 포함되어 있습니다.
순수한 L- 또는 D-입체이성질체는 장기간에 걸쳐 자발적으로 그리고 비효소적으로 L- 및 D-이성질체의 등몰 혼합물로 전환될 수 있습니다. 이 과정을 라세미화라고 합니다. 주어진 온도에서 각 L-아미노산의 라세미화는 특정 속도로 발생합니다. 인체에 있는 20개의 아미노산은 모두 α-탄소 원자에 부착된 라디칼의 구조, 크기 및 물리화학적 특성이 다릅니다.
2. 라디칼의 화학구조에 따른 아미노산의 분류
아미노산은 화학적 구조에 따라 지방족, 방향족, 헤테로고리형으로 나눌 수 있습니다.
지방족 라디칼은 카복실(-COOH), 아미노(-NH 2), 티올(-SH), 아미드(-CO-NH 2), 하이드록실(-OH) 및 구아니딘 그룹과 같은 특정 특성을 부여하는 기능 그룹을 포함할 수 있습니다.
펩타이드와 단백질 분자의 아미노산 잔기를 표기할 때에는 그 일반명칭을 세 글자로 약칭하여 사용하며, 어떤 경우에는 한 글자로 된 기호를 사용하기도 한다.
3. 물에 대한 라디칼의 용해도에 따른 아미노산 분류
인체 단백질의 20개 아미노산은 모두 물에 용해되는 라디칼의 능력에 따라 분류될 수 있습니다. 라디칼은 완전히 소수성인 것부터 시작하여 강한 친수성인 것으로 끝나는 연속적인 계열로 배열될 수 있습니다.
아미노산 라디칼의 용해도는 분자를 구성하는 작용기의 극성에 의해 결정됩니다(극성 그룹은 물을 끌어당기고 비극성 그룹은 물을 밀어냅니다).
비극성 라디칼을 가진 아미노산
비극성(소수성) 라디칼에는 지방족 탄화수소 사슬(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린 및 메티오닌 라디칼)과 방향족 고리(페닐알라닌 및 트립토판 라디칼)를 갖는 라디칼이 포함됩니다. 물 속의 이러한 아미노산의 라디칼은 서로 또는 다른 소수성 분자에 대한 경향이 있으며 그 결과 물과의 접촉 표면이 감소합니다.
극성의 하전되지 않은 라디칼을 가진 아미노산
이들 아미노산의 라디칼은 물과 수소 결합을 형성하는 극성 작용기를 함유하고 있기 때문에 소수성 라디칼보다 물에 더 잘 용해됩니다. 여기에는 하이드록실 그룹을 포함하는 세린, 트레오닌 및 티로신, 아미드 그룹을 포함하는 아스파라긴 및 글루타민, 티올 그룹을 포함하는 시스테인이 포함됩니다.
극성 음전하를 띤 라디칼을 가진 아미노산
이 그룹에는 라디칼에 추가 카르복실 그룹이 있는 아스파르트산 및 글루탐산 아미노산이 포함되며, 이는 약 pH 7.0에서 해리되어 COO- 및 H+를 형성합니다. 따라서 이들 아미노산의 라디칼은 음이온입니다. 글루타민산과 아스파르트산의 이온화된 형태를 각각 글루타메이트와 아스파르트산이라고 합니다.
극성 양전하 라디칼을 가진 아미노산
라이신과 아르기닌은 라디칼에 추가로 양전하를 띤 그룹을 가지고 있습니다. 라이신에서는 H+를 붙일 수 있는 두 번째 아미노기가 지방족 사슬의 β 위치에 위치하고 아르기닌에서는 구아니딘기가 양전하를 띠게 되는데, 또한 히스티딘에는 약하게 이온화된 이미다졸기가 포함되어 있으므로 , pH 값(6.9에서 7.4까지)의 생리적 변동에 따라 히스티딘은 중성 또는 양전하를 띠게 됩니다. 배지의 양성자 수가 증가함에 따라 히스티딘의 이미다졸 그룹은 양성자를 부착하여 양전하를 얻을 수 있고, 수산기 농도가 증가하면 양성자를 기증하여 양전하를 잃을 수 있습니다. 급진적. 양전하를 띤 라디칼은 양이온입니다.아미노산의 극성을 띤 라디칼은 물에 대한 용해도가 가장 높습니다.
4. 환경의 pH에 따른 아미노산의 총 전하 변화
중성 pH 값에서는 모든 산성(H+를 제공할 수 있음) 및 모든 염기성(H+를 추가할 수 있음) 작용기가 해리된 상태에 있습니다.
따라서 중성 환경에서 비해리 라디칼을 함유한 아미노산의 총 전하는 0입니다. 산성 작용기를 함유한 아미노산은 순 음전하를 띠는 반면, 염기성 작용기를 함유한 아미노산은 순 양전하를 띤다.
pH가 산성 쪽으로 변하면(즉, 배지 내 H+ 농도의 증가) 산성기의 해리가 억제됩니다. 산성도가 높은 환경에서는 모든 아미노산이 양전하를 띕니다.
반대로, OH-기의 농도가 증가하면 주요 작용기에서 H+가 제거되어 양전하가 감소하게 됩니다. 알칼리성이 높은 환경에서 모든 아미노산은 순 음전하를 띕니다.
5. 단백질에 존재하는 변형된 아미노산
나열된 20가지 아미노산만이 인체 내 단백질 합성에 직접적으로 참여합니다. 그러나 일부 단백질에는 비표준 변형 아미노산(이 20개 아미노산 중 하나의 파생물)이 포함되어 있습니다.
아미노산 잔기의 변형은 이미 단백질 구성에서 수행됩니다. 합성이 완료된 후에야. 아미노산 구조에 추가 기능 그룹을 도입하면 단백질이 특정 기능을 수행하는 데 필요한 특성을 갖게 됩니다.
6. 아미노산을 검출하는 데 사용되는 화학 반응
닌히드린 반응은 용액 내 아미노산을 검출하고 정량화하는 데 사용될 수 있습니다.
이 반응은 아미노산과 반응하는 무색의 닌히드린이 아미노산의 아미노기에서 제거된 질소 원자를 통해 이량체 형태로 축합된다는 사실에 기초합니다. 결과적으로 적자색 색소가 형성됩니다. 동시에 아미노산의 탈카르복실화가 발생하여 CO 2 및 해당 알데히드가 형성됩니다. 닌히드린 반응은 단백질의 1차 구조를 연구하는 데 널리 사용되며, 색의 강도는 용액 내 아미노산의 양에 비례하므로 베타-아미노산의 농도를 측정하는 데 사용됩니다.
개별 아미노산에 대한 특정 반응
라디칼에 특수한 작용기가 존재하기 때문에 개별 아미노산의 정성적 및 정량적 측정이 가능합니다.
아르기닌은 구아니딘 그룹에 대한 정성 반응(사카구치 반응)을 사용하여 결정되고, 시스테인은 주어진 아미노산의 SH 그룹에 특이적인 Foll 반응에 의해 검출됩니다. 용액 내 방향족 아미노산의 존재는 크산토단백질 반응(니트로화 반응)에 의해 결정되고, 티로신의 방향족 고리에 수산기 그룹의 존재는 Millon 반응에 의해 결정됩니다.
B. 펩타이드 결합. 펩타이드의 구조와 생물학적 특성
3.펩타이드의 생물학적 역할
인체는 다양한 생물학적 과정의 조절에 참여하고 높은 생리 활성을 갖는 많은 펩타이드를 생산합니다.
펩타이드의 기능은 기본 구조에 따라 달라집니다. 안지오텐신 I은 구조가 안지오텐신 II(C 말단에 2개의 추가 아미노산만 있음)와 매우 유사하지만 생물학적 활성은 없습니다.
펩타이드의 아미노산 조성 변화는 종종 일부의 손실과 다른 생물학적 특성의 출현으로 이어집니다.
펩타이드는 생물학적 과정의 강력한 조절자이므로 약물로 사용될 수 있습니다. 치료 사용의 주요 장애물은 신체에서의 급속한 파괴입니다. 연구의 가장 중요한 결과 중 하나는 펩타이드의 구조에 대한 연구뿐만 아니라 구조와 기능의 표적화된 변화를 통해 천연 펩타이드의 합성 유사체를 생산하는 것입니다.
현재 발견되고 연구되는 펩타이드는 주요 생리학적 작용에 따라 그룹으로 나눌 수 있습니다.
호르몬 활성을 갖는 펩티드(옥시토신, 바소프레신, 시상하부 방출 호르몬, 멜라닌 세포 자극 호르몬, 글루카곤 등);
소화 과정을 조절하는 펩타이드(가스트린, 콜레시스토키닌, 혈관 장 펩타이드, 위 억제 펩타이드 등);
혈관 긴장도와 혈압을 조절하는 펩타이드(브라디키닌, 칼리딘, 안지오텐신 II);
식욕을 조절하는 펩타이드(렙틴, 신경펩타이드 Y, 멜라닌 세포 자극 호르몬, (α-엔돌핀));
진통 효과가 있는 펩타이드(엔케팔린, 엔돌핀 및 기타 오피오이드 펩타이드). 이 펩타이드의 진통 효과는 모르핀의 진통 효과보다 수백 배 더 큽니다.
더 높은 신경 활동 조절, 수면 메커니즘, 학습, 기억, 두려움의 출현 등과 관련된 생화학적 과정에 관여하는 펩타이드.
3. 단백질의 1차 구조. 펩타이드 결합, 그 특성(강도, 다중도, 동일 평면성, 시스-, 트랜스-이성질체). 단백질의 정상적인 기능을 위한 1차 구조의 중요성(헤모글로빈의 예 사용) 에스).
단백질의 1차 구조는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산의 선형 폴리펩타이드 사슬입니다. 1차 구조는 단백질 분자의 구조적 구성 중 가장 단순한 수준입니다. 한 아미노산의 α-아미노기와 다른 아미노산의 α-카르복실기 사이의 공유 펩티드 결합에 의해 높은 안정성이 제공됩니다.
프롤린 또는 하이드록시프롤린의 이미노 그룹이 펩타이드 결합 형성에 관여하는 경우 다른 형태를 갖습니다.
세포에서 펩타이드 결합이 형성되면 한 아미노산의 카르복실기가 먼저 활성화된 다음 다른 아미노산의 아미노기와 결합됩니다. 폴리펩티드의 실험실 합성은 거의 동일한 방식으로 수행됩니다.
펩타이드 결합은 폴리펩타이드 사슬의 반복되는 단편입니다. 이는 1차 구조의 모양뿐만 아니라 폴리펩티드 사슬의 더 높은 수준의 구성에도 영향을 미치는 여러 가지 특징을 가지고 있습니다.
동일 평면성 - 펩타이드 그룹에 포함된 모든 원자가 동일한 평면에 있습니다.
두 가지 공명 형태(케토 또는 에놀 형태)로 존재하는 능력;
CN 결합에 대한 치환기의 트랜스 위치;
수소 결합을 형성하는 능력, 그리고 각 펩타이드 그룹은 펩타이드 그룹을 포함한 다른 그룹과 두 개의 수소 결합을 형성할 수 있습니다.
프롤린이나 하이드록시프롤린의 아미노 그룹과 관련된 펩타이드 그룹은 예외입니다. 그들은 단 하나의 수소 결합을 형성할 수 있습니다. 이는 단백질의 2차 구조 형성에 영향을 미칩니다. 프롤린이나 하이드록시프롤린이 위치한 부분의 폴리펩타이드 사슬은 평소처럼 두 번째 수소 결합에 의해 고정되어 있지 않기 때문에 쉽게 구부러집니다.
단백질의 1차 구조의 특징 . 폴리펩타이드 사슬의 백본에서는 단단한 구조(평평한 펩타이드 그룹)가 결합 주위를 회전할 수 있는 상대적으로 이동 가능한 영역(-CHR)과 번갈아 나타납니다. 폴리펩티드 사슬의 이러한 구조적 특징은 공간 배열에 영향을 미칩니다.
2.펩타이드 결합의 특성
펩타이드 결합은 부분적인 이중결합의 특성을 가지고 있어 펩타이드 백본의 다른 결합에 비해 길이가 짧아 이동성이 거의 없다. 펩타이드 결합의 전자 구조는 펩타이드 그룹의 편평하고 견고한 구조를 결정합니다. 펩타이드 그룹의 평면은 서로 비스듬히 위치합니다.
α-탄소 원자와 β-아미노기 또는 β-카르복실기 사이의 결합은 자유 회전이 가능하므로(라디칼의 크기와 성질에 의해 제한됨), 이로 인해 폴리펩티드 사슬이 다양한 배열을 취할 수 있습니다.
펩타이드 결합은 일반적으로 트랜스 구성에 위치합니다. α-탄소 원자는 펩타이드 결합의 반대편에 위치합니다. 결과적으로 아미노산의 측면 라디칼은 공간에서 서로 가장 먼 거리에 위치합니다.
펩타이드 결합은 매우 강하며 세포 내에 존재하는 정상적인 조건(중성 환경, 체온)에서는 자발적으로 끊어지지 않습니다. 실험실 조건에서 단백질 펩타이드 결합의 가수분해는 농축(6 mol/l) 염산이 포함된 밀봉된 앰풀에서 105°C 이상의 온도에서 수행되며, 단백질이 유리 아미노산으로 완전히 가수분해됩니다. 하루쯤 지나면.
살아있는 유기체에서는 특수 단백질 분해 효소의 도움으로 단백질의 펩타이드 결합이 끊어집니다. 단백질-단백질, 용해-파괴), 프로테아제 또는 펩타이드 가수분해효소라고도 합니다.
용액 내 단백질과 펩타이드를 검출하고 정량적으로 측정하기 위해 뷰렛 반응이 사용됩니다(최소 2개의 펩타이드 결합을 포함하는 물질에 대한 양성 결과).
각 단백질의 화학적 성질은 독특하며 생물학적 기능과 밀접한 관련이 있습니다. 단백질이 고유한 기능을 수행하는 능력은 기본 구조에 따라 결정됩니다. 단백질의 아미노산 서열에 작은 변화라도 그 기능에 심각한 장애를 초래하여 심각한 질병을 일으킬 수 있습니다. 단백질의 1차 구조 장애와 관련된 질병을 분자 질병이라고 합니다. 현재까지 수천 가지의 그러한 질병이 발견되었습니다. 분자 질환 중 하나는 겸상 적혈구 빈혈이며, 그 원인은 헤모글로빈의 1차 구조를 위반하는 것입니다. 헤모글로빈 구조에 선천적 이상이 있는 사람의 경우 146개의 아미노산 잔기로 구성된 폴리펩티드 사슬의 6번째 위치에 발린이 있고 건강한 사람의 경우 이 위치에 글루탐산이 있습니다. 비정상적인 헤모글로빈은 산소 운반을 더욱 악화시키며, 환자의 적혈구는 낫 모양을 하게 됩니다. 이 질병은 느린 발달과 신체의 전반적인 약화로 나타납니다.
정의
아미노산– 카르복실기 – COOH 및 아미노기 – NH 2를 포함하는 유기 이작용성 화합물.
두 작용기의 상대적 위치에 따라 α-, β- 및 γ-아미노산이 구별됩니다.
CH 3 -CH(NH 2)-COOH(α-아미노프로피온산)
CH 2 (NH 2)-CH 2 -COOH (β - 아미노프로피온산)
가장 중요한 아미노산은 다음과 같습니다: 글리신(H 2 N-CH 2 -COOH), 알라닌(CH 3 -CH(NH 2)-COOH), 페닐알라닌(C 6 H 5 -CH 2 -CH(NH 2) -COOH) , 글루타민산(HOOC-(CH 2) 2 -CH(NH 2)-COOH), 라이신(H 2 N-(CH 2) 4 -CH(NH 2)-COOH), 세린(HO-CH 2 -CH(NH 2)-COOH) 및 시스테인(HS-CH 2 -CH(NH 2)-COOH).
이성질체
아미노산은 다음과 같은 유형의 이성질체를 특징으로 합니다: 탄소 골격, 작용기의 위치 및 광학 이성질체.
아미노산의 물리적 성질
아미노산은 물에 잘 녹는 고체 결정질 물질입니다. 그들은 분해되어 고온에서 녹습니다.
영수증
아미노산은 할로겐화 카르복실산의 할로겐을 아미노기로 대체하여 얻습니다. 일반적으로 반응 방정식은 다음과 같습니다.
R-CH(Cl)-COOH + NH 3 = R-CH(NH 3 + Cl -) = NH 2 –CH(R)-COOH
아미노산의 화학적 성질
아미노산은 양쪽 성 화합물입니다. 이들은 산과 염기 모두와 반응합니다.
NH 2 –CH 2 -COOH + HCl = Cl
NH 2 –CH 2 -COOH + NaOH= NH 2 –CH 2 -COONa + H 2 O
아미노산이 물에 용해되면 아미노기와 카르복실기가 서로 반응하여 내부 염이라는 화합물을 형성합니다.
H 2 N –CH 2 -COOH ← + H 3 N-CH 2 COO —
내부 염 분자를 양극성 이온이라고 합니다.
아미노산 수용액은 작용기의 수에 따라 중성, 알칼리성, 산성 환경을 갖습니다. 예를 들어, 글루탐산은 두 개의 카르복실기와 하나의 아미노기를 포함하고 있기 때문에 산성 용액을 형성하고 라이신은 알칼리성 용액을 형성합니다. 그것은 하나의 카르복실 그룹과 두 개의 아미노 그룹을 포함합니다.
두 개의 아미노산 분자는 서로 상호작용할 수 있습니다. 이 경우 물 분자가 분리되어 분자 조각들이 펩타이드 결합(-CO-NH-)으로 서로 연결된 생성물이 형성됩니다. 예를 들어:
생성된 화합물을 디펩티드라고 합니다. 많은 아미노산 잔기로 구성된 물질을 폴리펩티드라고 합니다. 펩티드는 산과 염기에 의해 가수분해됩니다.
α-아미노산은 자연 조건에서 결합 중축합을 통해 생명에 가장 중요한 물질인 단백질을 생성하기 때문에 자연에서 특별한 역할을 합니다.
또한 아미노산은 카르복실산(카르복실기 기준)과 아민(아미노기 기준)의 모든 화학적 특성을 갖습니다.
다람쥐
정의
단백질(단백질, 폴리펩티드)- 펩티드 결합에 의해 사슬로 연결된 알파 아미노산으로 구성된 고분자량 유기 물질.
살아있는 유기체에서 단백질의 아미노산 구성은 유전자 코드에 의해 결정되며 대부분의 경우 합성 중에 20개의 표준 아미노산이 사용됩니다. 이들의 다양한 조합은 다양한 특성을 지닌 단백질 분자를 생성합니다. 또한, 단백질 내의 아미노산 잔기는 종종 번역 후 변형을 겪게 되는데, 이는 단백질이 기능을 수행하기 시작하기 전과 세포에서 "작용"하는 동안 발생할 수 있습니다. 종종 살아있는 유기체에서는 서로 다른 단백질의 여러 분자가 광합성 복합체와 같은 복잡한 복합체를 형성합니다.
단백질은 조건에 따라 산성 및 염기성 특성을 모두 나타내는 양쪽성 특성을 가지고 있습니다. 단백질은 수용액에서 이온화할 수 있는 여러 유형의 화학 그룹, 즉 산성 아미노산(아스파르트산 및 글루탐산) 측쇄의 카르복실 잔기와 염기성 아미노산 측쇄(주로 ε-)의 질소 함유 그룹을 포함합니다. 아미노그룹라이신 및 아미딘 잔기 CNH(NH 2) 아르기닌, 그리고 약간 적은 정도로 이미다졸 히스티딘 잔기).
단백질은 물에 대한 용해도가 다양합니다. 수용성 단백질은 알부민이라고 하며 혈액 단백질과 우유 단백질이 포함됩니다. 불용성 단백질 또는 경화단백질에는 예를 들어 케라틴(모발, 포유류 모피, 새 깃털 등을 구성하는 단백질)과 실크와 거미줄의 일부인 피브로인이 포함됩니다. 단백질의 용해도는 구조뿐만 아니라 용매의 성질, 이온 강도, 용액의 pH와 같은 외부 요인에 의해 결정됩니다.
단백질은 세포의 화학적 활동의 물질적 기초를 형성합니다. 자연에서 단백질의 기능은 보편적입니다. 이름 단백질,러시아 문헌에서 가장 많이 받아들여지는 용어는 다음과 같습니다. 단백질(그리스어에서 프로테이오스- 첫 번째). 지금까지 단백질의 구조와 기능 사이의 관계, 신체 생활의 가장 중요한 과정에 참여하는 메커니즘, 그리고 많은 질병의 발병 기전의 분자 기반을 이해하는 데 큰 진전이 이루어졌습니다.
분자량에 따라 펩타이드와 단백질이 구분됩니다. 펩타이드는 단백질보다 분자량이 낮습니다. 펩타이드는 조절 기능(호르몬, 효소 억제제 및 활성화제, 막을 통과하는 이온 전달체, 항생제, 독소 등)을 가질 가능성이 더 높습니다.
12.1. α -아미노산
12.1.1. 분류
펩티드와 단백질은 α-아미노산 잔기로 만들어집니다. 자연적으로 발생하는 아미노산의 총 수는 100개를 초과하지만 그 중 일부는 특정 유기체 집단에서만 발견됩니다. 가장 중요한 20개의 α-아미노산은 모든 단백질에서 지속적으로 발견됩니다(도식 12.1).
α-아미노산은 분자가 동일한 탄소 원자에 아미노 그룹과 카르복실 그룹을 모두 포함하는 이종작용성 화합물입니다.
계획 12.1.가장 중요한 α-아미노산*
* 약어는 펩타이드 및 단백질 분자의 아미노산 잔기를 표기할 때만 사용됩니다. ** 필수 아미노산.
α-아미노산의 이름은 대체 명명법을 사용하여 구성할 수 있지만, 사소한 이름이 더 자주 사용됩니다.
α-아미노산의 일반적인 이름은 일반적으로 분리 소스와 연관됩니다. 세린은 실크 피브로인(lat. 시리즈-매끄러운); 티로신은 치즈(그리스어)에서 처음 분리되었습니다. 티로스- 치즈); 글루타민 - 시리얼 글루텐에서 유래(독일어. 글루텐- 접착제); 아스파르트산 - 아스파라거스 콩나물에서 (위도에서. 아스파라거스- 아스파라거스).
많은 α-아미노산이 체내에서 합성됩니다. 단백질 합성에 필요한 일부 아미노산은 체내에서 생성되지 않으며 외부에서 가져와야 합니다. 이러한 아미노산을 아미노산이라고 합니다. 바꾸어 놓을 수 없는(그림 12.1 참조)
필수 α-아미노산은 다음과 같습니다:
발린 이소류신 메티오닌 트립토판
류신 라이신 트레오닌 페닐알라닌
α-아미노산은 그룹으로 나누는 기준이 되는 특성에 따라 여러 가지 방식으로 분류됩니다.
분류 특징 중 하나는 라디칼 R의 화학적 성질입니다. 이 특징을 기반으로 아미노산은 지방족, 방향족 및 헤테로고리형으로 구분됩니다(그림 12.1 참조).
지방족α -아미노산.이것은 가장 큰 그룹입니다. 그 안에서 아미노산은 추가 분류 기능을 사용하여 구분됩니다.
분자 내의 카르복실기와 아미노기의 수에 따라 다음이 구별됩니다.
중성 아미노산 - 각각 하나의 NH 그룹 2 및 COOH;
염기성 아미노산 - 2개의 NH 그룹 2명과 1그룹
쿠오;
산성 아미노산 - 하나의 NH 2 그룹과 두 개의 COOH 그룹.
지방족 중성 아미노산 그룹에서 사슬의 탄소 원자 수가 6을 초과하지 않는다는 점을 알 수 있습니다. 동시에, 사슬에 탄소 원자 4개를 가진 아미노산은 없고, 탄소 원자 5개와 6개를 가진 아미노산은 분지형 구조(발린, 류신, 이소류신)만 가지고 있습니다.
지방족 라디칼에는 "추가" 작용기가 포함될 수 있습니다.
하이드록실 - 세린, 트레오닌;
카르복실산 - 아스파르트산 및 글루탐산;
티올 - 시스테인;
아미드 - 아스파라긴, 글루타민.
향긋한α -아미노산.이 그룹에는 페닐알라닌과 티로신이 포함되며, 벤젠 고리가 메틸렌 그룹 -CH에 의해 일반적인 α-아미노산 조각과 분리되는 방식으로 구성됩니다. 2-.
헤테로사이클릭 α -아미노산.이 그룹에 속하는 히스티딘과 트립토판은 각각 이미다졸과 인돌과 같은 헤테로사이클을 포함합니다. 이러한 헤테로고리의 구조와 특성은 아래에 설명되어 있습니다(13.3.1; 13.3.2 참조). 헤테로사이클릭 아미노산을 구성하는 일반적인 원리는 방향족 아미노산과 동일합니다.
헤테로사이클릭 및 방향족 α-아미노산은 알라닌의 β-치환 유도체로 간주될 수 있습니다.
아미노산은 또한 게로사이클릭에 속합니다. 프롤린, 2차 아미노기가 피롤리딘에 포함되어 있는 것
α-아미노산의 화학에서는 단백질 구조의 형성과 생물학적 기능 수행에 중요한 역할을 하는 "사이드" 라디칼 R의 구조와 특성에 많은 관심이 집중됩니다. "측면" 라디칼의 극성, 라디칼에 작용기의 존재 및 이러한 작용기가 이온화하는 능력과 같은 특성이 매우 중요합니다.
사이드 라디칼에 따라 아미노산이 비극성(소수성) 라디칼과 아미노산 c 극선(친수성) 라디칼.
첫 번째 그룹에는 지방족 측 라디칼(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌)과 방향족 측 라디칼(페닐알라닌, 트립토판)이 있는 아미노산이 포함됩니다.
두 번째 그룹에는 이온화(이온생성)할 수 있거나 신체 상태에서 이온 상태(비이온성)로 변환할 수 없는 라디칼에 극성 작용기를 갖는 아미노산이 포함됩니다. 예를 들어 티로신의 하이드록실 그룹은 이온성(페놀성) 그룹이고, 세린에서는 비이온성(알코올성) 그룹입니다.
특정 조건 하에서 라디칼에 이온 그룹이 있는 극성 아미노산은 이온(음이온 또는 양이온) 상태일 수 있습니다.
12.1.2. 입체이성질체
α-아미노산 구성의 주요 유형, 즉 동일한 탄소 원자와 두 개의 다른 작용기, 라디칼 및 수소 원자의 결합 자체가 α-탄소 원자의 키랄성을 미리 결정합니다. 예외는 가장 간단한 아미노산인 글리신 H입니다. 2 NCH 2 COOH는 키랄성 중심이 없습니다.
α-아미노산의 구성은 구성 표준인 글리세르알데히드에 의해 결정됩니다. 왼쪽의 표준 Fischer 투영식에서 아미노기의 위치(l-글리세르알데히드의 OH기와 유사)는 l-배열에 해당하고 오른쪽은 키랄 탄소 원자의 d-배열에 해당합니다. 에 의해 아르 자형, S-계에서, l-계열의 모든 α-아미노산의 α-탄소 원자는 S-배열을 갖고, d-계열에서는 R-배열을 갖습니다(시스테인은 예외입니다. 7.1.2 참조). .
대부분의 α-아미노산은 분자당 하나의 비대칭 탄소 원자를 포함하며 두 개의 광학 활성 거울상 이성질체와 하나의 광학 비활성 라세미체로 존재합니다. 거의 모든 천연 α-아미노산은 l-시리즈에 속합니다.
아미노산 이소류신, 트레오닌 및 4-하이드록시프롤린은 분자 내에 두 개의 키랄성 중심을 포함합니다.
이러한 아미노산은 두 쌍의 거울상 이성질체를 나타내는 4개의 입체 이성질체로 존재할 수 있으며, 각각은 라세미체를 형성합니다. 동물성 단백질을 만들려면 거울상 이성질체 중 하나만 사용됩니다.
이소류신의 입체이성질체는 이전에 논의된 트레오닌의 입체이성질체와 유사합니다(7.1.3 참조). 4개의 입체이성질체 중 단백질에는 비대칭 탄소 원자 C-α와 C-β의 S 배열을 갖는 l-이소류신이 포함되어 있습니다. 류신과 관련하여 부분입체이성질체인 또 다른 거울상이성질체 쌍의 이름은 접두사를 사용합니다. 안녕하세요-.
경주 동료의 분열. l-시리즈의 α-아미노산의 공급원은 이러한 목적을 위해 가수분해 절단되는 단백질입니다. 개별 거울상 이성질체(단백질, 의약 물질 등의 합성)에 대한 필요성이 크기 때문에 화학적인합성 라세미 아미노산을 분해하는 방법. 우선의 효소의효소를 이용한 소화방법. 현재, 키랄 흡착제에 대한 크로마토그래피는 라세미 혼합물을 분리하는 데 사용됩니다.
12.1.3. 산-염기 특성
아미노산의 양쪽성은 산성(COOH)과 염기성(NH)에 의해 결정됩니다. 2) 분자 내의 기능성 그룹. 아미노산은 알칼리 및 산과 함께 염을 형성합니다.
결정 상태에서 α-아미노산은 쌍극성 이온 H3N+ - CHR-COO-로 존재합니다(일반적으로 사용되는 표기법).
비이온화 형태의 아미노산 구조는 단지 편의를 위한 것입니다.
수용액에서 아미노산은 쌍극자 이온, 양이온 및 음이온 형태의 평형 혼합물 형태로 존재합니다.
평형 위치는 매체의 pH에 따라 달라집니다. 모든 아미노산의 경우, 강산성(pH 1-2) 환경에서는 양이온 형태가 우세하고, 강알칼리성(pH > 11) 환경에서는 음이온 형태가 우세합니다.
이온 구조는 아미노산의 여러 특정 특성, 즉 높은 융점(200°C 이상), 물에 대한 용해도, 비극성 유기 용매에 대한 불용성을 결정합니다. 대부분의 아미노산이 물에 잘 녹는 능력은 생물학적 기능을 보장하는 중요한 요소이며, 아미노산의 흡수, 체내 수송 등이 이와 관련되어 있습니다.
브뢴스테드 이론의 관점에서 볼 때 완전히 양성화된 아미노산(양이온 형태)은 이염기산입니다.
하나의 양성자를 기증함으로써 이러한 이염기산은 약한 일염기산, 즉 하나의 산 그룹 NH를 갖는 쌍극자 이온으로 변합니다. 3 + . 쌍극자 이온의 탈양성자화는 아미노산의 음이온 형태, 즉 브뢴스테드 염기인 카르복실산염 이온의 생성을 유도합니다. 가치의 특징
아미노산의 카르복실기의 기본 산성 특성은 일반적으로 1에서 3 사이입니다. 가치 pKa2암모늄 그룹의 산도를 9에서 10까지 특성화합니다 (표 12.1).
표 12.1.가장 중요한 α-아미노산의 산-염기 특성
특정 pH 값의 수용액에서 평형 위치, 즉 다양한 형태의 아미노산의 비율은 라디칼의 구조, 주로 이온 그룹의 존재 여부에 따라 크게 달라지며 추가 역할을 합니다. 산성 및 염기성 센터.
쌍극자 이온의 농도가 최대이고 아미노산의 양이온 및 음이온 형태의 최소 농도가 동일한 pH 값을등전점 (피/).
중립적α -아미노산.이 아미노산이 중요해요PINH 2 기의 -/- 효과의 영향으로 카르복실기를 이온화하는 능력이 더 크기 때문에 7(5.5-6.3)보다 약간 낮습니다. 예를 들어, 알라닌은 pH 6.0에서 등전점을 갖습니다.
시큼한α -아미노산.이들 아미노산은 라디칼에 추가 카르복실기를 갖고 있으며 강산성 환경에서 완전히 양성자화된 형태입니다. 산성 아미노산은 세 가지 의미를 지닌 삼염기성 아미노산입니다(Brøndsted에 따르면).pKa,아스파르트산(p/3.0)의 예에서 볼 수 있듯이.
산성 아미노산(아스파르트산 및 글루탐산)의 경우 등전점은 pH 7보다 훨씬 낮습니다(표 12.1 참조). 생리학적 pH 값(예: 혈액 pH 7.3-7.5)의 신체에서는 두 카르복실기가 모두 이온화되므로 이러한 산은 음이온 형태입니다.
기초적인α -아미노산.염기성 아미노산의 경우 등전점은 7 이상의 pH 영역에 위치합니다. 강산성 환경에서 이러한 화합물은 또한 삼염기산이며 이온화 단계는 라이신(p/ 9.8)의 예에서 설명됩니다. .
체내에서 염기성 아미노산은 양이온 형태로 발견됩니다. 즉, 두 아미노 그룹이 모두 양성자화됩니다.
일반적으로 α-아미노산은 없습니다. 생체 내등전점에 있지 않으며 물에 대한 가장 낮은 용해도에 해당하는 상태로 떨어지지 않습니다. 신체의 모든 아미노산은 이온 형태입니다.
12.1.4. 분석적으로 중요한 반응 α -아미노산
α-아미노산은 이종작용성 화합물로서 카르복실기와 아미노기의 특징적인 반응을 시작합니다. 아미노산의 일부 화학적 성질은 라디칼의 작용기에 기인합니다. 이 섹션에서는 아미노산 식별 및 분석에 실질적으로 중요한 반응에 대해 논의합니다.
에스테르화.아미노산이 산 촉매(예: 염화수소 가스) 존재 하에서 알코올과 반응하면 에스테르가 염산염 형태로 좋은 수율로 얻어집니다. 유리 에스테르를 분리하기 위해 반응 혼합물을 암모니아 가스로 처리합니다.
아미노산 에스테르는 쌍극자 구조를 가지지 않으므로 모산과 달리 유기 용매에 용해되고 휘발성입니다. 따라서 글리신은 융점(292°C)이 높은 결정성 물질이고, 메틸 에스테르는 끓는점이 130°C인 액체입니다. 아미노산 에스테르 분석은 기체-액체 크로마토그래피를 사용하여 수행할 수 있습니다.
포름알데히드와의 반응. 실제적으로 중요한 것은 포름알데히드와의 반응이며, 이는 이 방법에 의한 아미노산의 정량적 측정의 기초가 됩니다. 포르몰 적정(Sørensen 방법).
아미노산의 양쪽성 특성으로 인해 분석 목적으로 알칼리로 직접 적정할 수 없습니다. 아미노산과 포름알데히드의 상호작용은 상대적으로 안정적인 아미노 알코올(5.3 참조)을 생성합니다. N-히드록시메틸 유도체는 유리 카르복실기가 알칼리로 적정됩니다.
질적 반응. 아미노산과 단백질 화학의 특징은 이전에 화학 분석의 기초를 형성했던 수많은 정성(색상) 반응을 사용한다는 것입니다. 요즘에는 물리화학적 방법을 사용하여 연구가 수행될 때 크로마토그래피 분석 등에서 α-아미노산을 검출하기 위해 많은 정성적 반응이 계속해서 사용됩니다.
킬레이트화. 중금속 양이온을 사용하면 이작용성 화합물인 α-아미노산이 복합체 내 염을 형성합니다. 예를 들어 온화한 조건에서 새로 준비된 수산화구리(11)를 사용하면 잘 결정화된 킬레이트가 얻어집니다.
청색 구리(11) 염(α-아미노산을 검출하는 비특이적 방법 중 하나).
닌히드린 반응. α-아미노산의 일반적인 정성반응은 닌히드린과의 반응입니다. 반응 생성물은 청자색을 띠며 크로마토그램(종이, 얇은 층)에서 아미노산을 시각적으로 검출하는 데 사용되며 아미노산 분석기에서 분광 광도 측정에 사용됩니다(제품은 다음 영역의 빛을 흡수합니다). 550-570nm).
Deamination. 실험실 조건에서 이 반응은 α-아미노산에 대한 아질산의 작용에 의해 수행됩니다(4.3 참조). 이 경우 해당 α-히드록시산이 형성되고 질소 가스가 방출되며, 그 부피를 사용하여 반응한 아미노산의 양을 결정합니다(Van-Slyke 방법).
크산토단백질 반응. 이 반응은 방향족 및 헤테로고리형 아미노산(페닐알라닌, 티로신, 히스티딘, 트립토판)을 검출하는 데 사용됩니다. 예를 들어, 진한 질산이 티로신에 작용하면 노란색의 니트로 유도체가 형성됩니다. 알칼리성 환경에서는 페놀성 수산기의 이온화와 공액에 대한 음이온의 기여도 증가로 인해 색상이 주황색으로 변합니다.
또한 개별 아미노산을 검출할 수 있는 다양한 비공개 반응도 있습니다.
트립토판황산에서 p-(디메틸아미노)벤즈알데히드와 반응하여 적자색을 나타내는 것으로 검출됩니다(에를리히 반응). 이 반응은 단백질 분해 산물의 트립토판을 정량 분석하는 데 사용됩니다.
시스테인포함된 메르캅토 그룹의 반응성을 기반으로 여러 정성적 반응을 통해 검출됩니다. 예를 들어, 아세트산납(CH3COO)2Pb가 함유된 단백질 용액을 알칼리성 매질에서 가열하면 흑색 황화납 PbS 침전물이 형성되는데, 이는 단백질에 시스테인이 존재함을 나타냅니다.
12.1.5. 생물학적으로 중요한 화학 반응
신체에서는 다양한 효소의 영향으로 아미노산의 여러 가지 중요한 화학적 변형이 수행됩니다. 이러한 변환에는 아미노기 전이, 탈카르복실화, 제거, 알돌 절단, 산화적 탈아미노화 및 티올기의 산화가 포함됩니다.
트랜스아미네이션 α-옥소산으로부터 α-아미노산을 생합성하는 주요 경로입니다. 아미노기의 공여체는 세포 내에 충분하거나 과잉으로 존재하는 아미노산이고 수용체는 α-옥소산입니다. 이 경우, 아미노산은 옥소산으로 전환되고, 옥소산은 상응하는 라디칼 구조를 갖는 아미노산으로 전환됩니다. 결과적으로, 아미노기 전이는 아미노기와 옥소기의 가역적 교환 과정입니다. 그러한 반응의 예로는 2-옥소글루타르산으로부터 l-글루탐산이 생성되는 것입니다. 공여자 아미노산은 예를 들어 l-아스파르트산일 수 있습니다.
α-아미노산은 카르복실기의 α 위치에 전자를 끄는 아미노기(보다 정확하게는 양성자화된 아미노기 NH)를 포함합니다. 3 +), 그러므로 탈카르복실화가 가능하다.
제거카르복실기의 β 위치에 있는 측면 라디칼이 전자를 끄는 작용기(예: 하이드록실 또는 티올)를 포함하는 아미노산의 특징입니다. 이들의 제거는 중간체 반응성 α-엔아미노산으로 이어지며, 이는 쉽게 호변이성체 이미노산으로 변환됩니다(케토-에놀 호변이성체와 유사). C=N 결합의 수화와 암모니아 분자의 제거 결과, α-이미노산은 α-옥소산으로 전환됩니다.
이러한 유형의 변환을 호출합니다. 제거-수화.대표적인 것이 세린으로부터 피루브산을 생산하는 것이다.
알돌 분열 β 위치에 수산기를 포함하는 α-아미노산의 경우에 발생합니다. 예를 들어, 세린은 분해되어 글리신과 포름알데히드를 형성합니다(후자는 자유 형태로 방출되지 않지만 즉시 조효소에 결합합니다).
산화적 탈아민 효소와 조효소 NAD+ 또는 NADP+의 참여로 수행될 수 있습니다(14.3 참조). α-아미노산은 아미노전이반응뿐만 아니라 산화적 탈아미노화를 통해서도 α-옥소산으로 전환될 수 있습니다. 예를 들어, α-옥소글루타르산은 l-글루탐산으로부터 형성됩니다. 반응의 첫 번째 단계에서 글루탐산은 α-이미노글루타르산으로 탈수소화(산화)됩니다.
산. 두 번째 단계에서는 가수분해가 일어나 α-옥소글루타르산과 암모니아가 생성됩니다. 가수분해 단계는 효소의 참여 없이 발생합니다.
α-옥소산의 환원성 아민화 반응은 반대 방향으로 발생합니다. 항상 세포에 함유되어 있는 α-옥소글루타르산(탄수화물 대사의 산물)은 이러한 방식으로 L-글루타민산으로 전환됩니다.
티올기의 산화 시스테인과 시스틴 잔기의 상호 전환의 기초가되어 세포에서 여러 가지 산화 환원 과정을 제공합니다. 모든 티올(4.1.2 참조)과 마찬가지로 시스테인은 쉽게 산화되어 이황화물인 시스틴을 형성합니다. 시스틴의 이황화 결합은 쉽게 환원되어 시스테인을 형성합니다.
쉽게 산화되는 티올 그룹의 능력으로 인해 시스테인은 신체가 산화 능력이 높은 물질에 노출될 때 보호 기능을 수행합니다. 또한 항방사선 효과를 나타낸 최초의 약물이기도 하다. 시스테인은 제약 실습에서 약물 안정제로 사용됩니다.
시스테인이 시스틴으로 전환되면 환원된 글루타티온과 같은 이황화 결합이 형성됩니다.
(12.2.3 참조)
12.2. 펩타이드와 단백질의 1차 구조
일반적으로 펩타이드는 분자당 최대 100개의 아미노산 잔기(분자량 최대 10,000에 해당)를 포함하고, 단백질은 100개 이상의 아미노산 잔기(분자량 10,000~수백만)를 포함하는 것으로 알려져 있습니다. .
차례로, 펩타이드 그룹에서 구별하는 것이 관례입니다. 올리고펩타이드(저분자량 펩타이드) 사슬에 10개 이하의 아미노산 잔기를 함유하고, 폴리펩티드,사슬은 최대 100개의 아미노산 잔기를 포함합니다. 아미노산 잔기 수가 100에 가깝거나 약간 초과하는 거대분자는 폴리펩티드와 단백질을 구별하지 못하며, 이러한 용어는 종종 동의어로 사용됩니다.
펩타이드와 단백질 분자는 공식적으로 α-아미노산의 중축합 산물로 표현될 수 있으며, 이는 단량체 단위 사이에 펩타이드(아미드) 결합이 형성되면서 발생합니다(그림 12.2).
폴리아미드 사슬의 디자인은 모든 다양한 펩타이드와 단백질에 대해 동일합니다. 이 사슬은 분지되지 않은 구조를 가지며 교대로 펩타이드(아미드) 그룹 -CO-NH-와 단편 -CH(R)-로 구성됩니다.
유리 NH 그룹이 있는 아미노산을 포함하는 사슬의 한쪽 끝 2, N-말단이라고 하고, 다른 하나는 C-말단이라고 합니다.
계획 12.2.펩타이드 사슬을 구성하는 원리
이는 유리 COOH 그룹을 갖는 아미노산을 포함합니다. 펩타이드와 단백질 사슬은 N 말단에서 작성됩니다.
12.2.1. 펩타이드 그룹의 구조
펩타이드(아미드) 그룹 -CO-NH-에서 탄소 원자는 sp2 혼성화 상태에 있습니다. 질소 원자의 비공유 전자쌍은 C=O 이중 결합의 π-전자와 접합을 이룹니다. 전자 구조의 관점에서 볼 때, 펩타이드 그룹은 3중심 p,π-공액 시스템(2.3.1 참조)이며, 전자 밀도는 전기 음성도가 더 높은 산소 원자 쪽으로 이동합니다. 공액 시스템을 형성하는 C, O 및 N 원자는 동일한 평면에 위치합니다. 아미드 그룹의 전자 밀도 분포는 경계 구조 (I) 및 (II)를 사용하거나 각각 NH 및 C=O 그룹의 +M- 및 -M-효과로 인한 전자 밀도 이동을 사용하여 나타낼 수 있습니다. (III).
접합의 결과로 결합 길이의 일부 정렬이 발생합니다. C=O 이중결합은 일반적인 길이인 0.121nm에 비해 0.124nm로 확장되고, C-N 결합은 일반적인 경우의 0.147nm에 비해 0.132nm로 짧아집니다(그림 12.1). 펩타이드 그룹의 평면 접합 시스템은 CN 결합 주위의 회전에 어려움을 야기합니다(회전 장벽은 63-84 kJ/mol입니다). 따라서 전자 구조는 상당히 견고한 것을 결정합니다. 평평한펩타이드 그룹의 구조.
그림에서 볼 수 있듯이. 12.1에서, 아미노산 잔기의 α-탄소 원자는 C-N 결합의 반대편에 있는 펩타이드 그룹의 평면에 위치합니다. 즉, 더 유리한 트랜스 위치에 있습니다. 이 경우 아미노산 잔기의 측면 라디칼 R은 다음과 같습니다. 우주에서 가장 멀리 떨어져 있습니다.
폴리펩타이드 사슬은 놀라울 정도로 균일한 구조를 가지고 있으며, 서로 비스듬히 위치한 일련의 모습으로 표현될 수 있습니다.
쌀. 12.1.아미노산 잔기의 펩타이드 그룹 -CO-NH-와 α-탄소 원자의 평면 배열
Cα-N과 Cα-Csp 결합에 의해 α-탄소 원자를 통해 서로 연결된 펩타이드 그룹의 평면 2 (그림 12.2). 이러한 단일 결합 주위의 회전은 아미노산 잔기의 측면 라디칼의 공간적 배치가 어렵기 때문에 매우 제한적입니다. 따라서 펩타이드 그룹의 전자적, 공간적 구조는 전체적으로 폴리펩타이드 사슬의 구조를 크게 결정합니다.
쌀. 12.2.폴리펩티드 사슬에서 펩티드 그룹 평면의 상대적 위치
12.2.2. 구성 및 아미노산 서열
균일하게 구성된 폴리아미드 사슬의 경우, 펩타이드와 단백질의 특이성은 가장 중요한 두 가지 특성, 즉 아미노산 조성과 아미노산 서열에 의해 결정됩니다.
펩타이드와 단백질의 아미노산 조성은 α-아미노산의 성질과 정량적 비율에 따라 결정됩니다.
아미노산 조성은 주로 크로마토그래피 방법을 사용하여 펩타이드 및 단백질 가수분해물을 분석하여 결정됩니다. 현재 이러한 분석은 아미노산 분석기를 사용하여 수행됩니다.
아미드 결합은 산성 및 알칼리성 환경 모두에서 가수분해가 가능합니다(8.3.3 참조). 펩타이드와 단백질은 가수분해되어 더 짧은 사슬을 형성합니다. 부분 가수분해,또는 아미노산 혼합물(이온 형태) - 완전한 가수분해.많은 아미노산이 알칼리성 가수분해 조건에서 불안정하기 때문에 가수분해는 일반적으로 산성 환경에서 수행됩니다. 아스파라긴과 글루타민의 아미드 그룹도 가수분해된다는 점에 유의해야 합니다.
펩타이드와 단백질의 1차 구조는 아미노산 서열, 즉 α-아미노산 잔기의 교대 순서입니다.
1차 구조는 사슬의 양쪽 끝에서 아미노산을 순차적으로 제거하고 이를 식별함으로써 결정됩니다.
12.2.3. 펩타이드의 구조와 명명법
펩타이드 이름은 N 말단부터 시작하여 접미사를 추가하여 아미노산 잔기를 순차적으로 나열하여 구성됩니다.-일, 전체 이름이 유지되는 마지막 C 말단 아미노산을 제외하고. 즉, 이름은
"그들의" COOH 그룹으로 인해 펩타이드 결합 형성에 들어간 아미노산은 다음과 같은 펩타이드 이름으로 끝납니다. -il: 알라닐, 발릴 등(아스파르트산 및 글루탐산 잔기의 경우 각각 "아스파르틸" 및 "글루타밀"이라는 이름이 사용됨). 아미노산의 이름과 기호는 해당 아미노산에 속함을 나타냅니다.엘 -row, 달리 명시하지 않는 한( d 또는 dl).
때때로 약식 표기에서 기호 H(아미노 그룹의 일부) 및 OH(카르복실 그룹의 일부)는 말단 아미노산의 작용기가 치환되지 않았음을 나타냅니다. 이 방법은 펩타이드의 기능성 유도체를 묘사하는 데 편리합니다. 예를 들어, C 말단 아미노산에 있는 위 펩타이드의 아미드는 H-Asn-Gly-Phe-NH2로 표시됩니다.
펩티드는 모든 유기체에서 발견됩니다. 단백질과 달리 아미노산 구성이 더 이질적이며 특히 아미노산을 포함하는 경우가 많습니다.디 -열. 구조적으로도 더 다양합니다. 순환 조각, 분지 사슬 등을 포함합니다.
트리펩타이드의 가장 일반적인 대표자 중 하나는 다음과 같습니다. 글루타티온- 모든 동물, 식물, 박테리아의 몸에서 발견됩니다.
글루타티온 구성의 시스테인은 글루타티온이 환원된 형태와 산화된 형태로 존재할 수 있게 해줍니다.
글루타티온은 다양한 산화환원 과정에 관여합니다. 이는 단백질 보호제, 즉 유리 SH 티올 그룹이 있는 단백질을 이황화 결합 -S-S- 형성으로 인한 산화로부터 보호하는 물질로 기능합니다. 이는 그러한 과정이 바람직하지 않은 단백질에 적용됩니다. 이러한 경우 글루타티온은 산화제 역할을 하여 단백질을 "보호"합니다. 글루타티온이 산화되는 동안 이황화 결합으로 인해 두 트리펩타이드 단편의 분자간 가교가 발생합니다. 이 과정은 되돌릴 수 있습니다.
12.3. 폴리펩티드와 단백질의 2차 구조
고분자량 폴리펩타이드와 단백질은 1차 구조와 함께 더 높은 수준의 조직화를 특징으로 합니다. 2차, 3차그리고 네개 한 조인 것구조.
2차 구조는 주요 폴리펩티드 사슬의 공간적 방향으로 설명되고, 3차 구조는 전체 단백질 분자의 3차원 구조로 설명됩니다. 2차 구조와 3차 구조 모두 공간에서 거대분자 사슬의 질서 있는 배열과 연관되어 있습니다. 단백질의 3차 및 4차 구조는 생화학 과정에서 논의됩니다.
계산에 따르면 폴리펩티드 사슬의 가장 유리한 형태 중 하나는 오른쪽 나선 형태의 공간 배열입니다. α-나선(그림 12.3, a).
α-나선형 폴리펩티드 사슬의 공간적 배열은 그것이 특정 사슬을 감싸고 있다고 상상함으로써 상상할 수 있습니다.
쌀. 12.3.폴리펩티드 사슬의 α-나선형 구조
실린더 (그림 12.3, b 참조). 평균적으로 나선 한 바퀴당 3.6개의 아미노산 잔기가 있으며, 나선의 피치는 0.54 nm, 직경은 0.5 nm입니다. 인접한 두 펩타이드 그룹의 평면은 108° 각도로 위치하며, 아미노산의 측면 라디칼은 나선 외부에 위치합니다. 즉, 마치 원통 표면에서 나오는 것처럼 향합니다.
이러한 사슬 형태를 확보하는 주요 역할은 α-나선에서 각각의 첫 번째 아미노산 잔기의 카르보닐 산소 원자와 각 다섯 번째 아미노산 잔기의 NH 기의 수소 원자 사이에 형성되는 수소 결합에 의해 수행됩니다.
수소 결합은 α-나선의 축과 거의 평행하게 향합니다. 그들은 체인을 꼬인 상태로 유지합니다.
일반적으로 단백질 사슬은 완전히 나선형이 아니고 부분적으로만 나선형입니다. 미오글로빈 및 헤모글로빈과 같은 단백질은 미오글로빈 사슬과 같은 상당히 긴 α-나선 영역을 포함합니다.
75% 나선형. 다른 많은 단백질에서는 사슬의 나선형 영역 비율이 작을 수 있습니다.
폴리펩티드와 단백질의 또 다른 유형의 2차 구조는 다음과 같습니다. β 구조,라고도 접힌 시트,또는 접힌 레이어.길쭉한 폴리펩타이드 사슬은 접힌 시트 형태로 배열되어 있으며, 이들 사슬의 펩타이드 그룹 사이에 많은 수소 결합으로 연결되어 있습니다(그림 12.4). 많은 단백질은 α-나선형 구조와 β-시트 구조를 모두 포함합니다.
쌀. 12.4.접힌 시트 형태의 폴리펩타이드 사슬의 2차 구조(β-구조)
그것들은 또한 폴리펩티드이기도 하고 단백질이기도 하다
F. 엥겔스는 생물학자가 아니었지만 생명에 대해 다음과 같은 정의를 내렸습니다.
생명은 단백질체의 존재 방식으로, 그 본질은 주변의 외부 자연과 물질의 끊임없는 교환이며, 이 신진 대사가 중단되면 생명도 중단되어 단백질이 분해됩니다.
물론 이 정의는 과학적이지 않으며 많은 사람들에게 영향을 미치지 않지만 가장 중요한 점 하나를 결정합니다.
지구상의 생명은 단백질이다
단백질의 구조와 기능
다람쥐- 단량체가 아미노산인 중합체. 단백질에는 20개의 아미노산만 포함되어 있지만 이러한 아미노산의 조합은 다양할 수 있습니다! 이로 인해 다양성이 달성됩니다. 따라서 자연에는 엄청난 양의 단백질이 있습니다!
단백질 구성은 다음과 같이 기록됩니다. 아미노산 서열은 세 글자로 지정됩니다.
그림에 표시된 것은 일련의 아미노산입니다. 이것은 전체 길이의 큰 분자입니다(여기에 표시된 것은 매우 작은 단백질이며 일반적으로 이러한 분자는 훨씬 더 깁니다).
아미노산에 관한 주제에서 우리는 이미 그러한 중합체, 즉 폴리펩티드의 형성 메커니즘을 조사했습니다.
1차 단백질 구조
- 이것이 바로 이 순서입니다 - 어떤 아미노산이 어떤 순서로 연결되어 있는지 공유결합.
단백질 2차 구조
이것 나선, 이는 다음으로 인해 이미 형성되었습니다. 분자간 - 수소 결합.
단백질 3차 구조
이 구조는 접힌 나선으로 형성됩니다. 이 형성을
4차 단백질 구조
이것은 단백질 사슬의 특정 "배치"입니다. 이 "부설"에는 다른 물질이 포함될 수 있습니다. 예를 들어 헤모글로빈은 다음과 같습니다.
단백질은 아주 쉽게 파괴됩니다. 먼저 4차 구조가 "파괴"되고, 그 다음에는 3차 구조, 그 다음에는 2차 구조가 파괴됩니다. 기본 구조를 파괴하는 것이 더 어렵습니다. 오히려 이것은 화학적 상호 작용입니다.
단백질 구조의 파괴를 호출합니다. 변성.
가장 유명한 변성제는 온도(가열), 알코올 등입니다.
변성의 간단하고 일상적인 예는 스크램블 에그입니다! 🙂
단백질의 기능
- 구조적 - 단백질은 모든 막, 연골의 필수 구성 요소입니다.
- 거의 모든 효소는 본질적으로 단백질입니다. 효소 = 생체촉매. 각 반응에는 고유한 효소가 있습니다.
- 호르몬본질적으로 단백질이다.
- 수송 – 단백질은 세포막을 통해 물질을 운반하고, 헤모글로빈은 혈액 내 산소를 운반합니다.
단백질에는 많은 기능이 있습니다. 위에 나열된 기능은 가장 기본적인 기능일 뿐입니다.
단백질은 지구상 생명체의 기초이며, 단백질의 참여 없이 살아있는 유기체에서 일어나는 과정을 찾는 것은 거의 불가능합니다.
1) 소수성 아미노산(비극성). 라디칼 성분은 일반적으로 탄화수소 그룹과 방향족 고리를 포함합니다. 소수성 아미노산에는 ala, val, lei, ile, fen, tri, met가 포함됩니다.
2) 친수성(극성) 전하를 띠지 않는 아미노산. 이러한 아미노산의 라디칼에는 극성 그룹(-OH, -SH, -NH2)이 포함되어 있습니다. 이 그룹은 자신을 중심으로 배열되는 쌍극자 물 분자와 상호 작용합니다. 극성 충전되지 않은 것에는 gly, ser, tre, tyr, cis, gln, asn이 포함됩니다.
3) 극성 음전하를 띤 아미노산. 여기에는 아스파르트산과 글루타민산이 포함됩니다. 중성 환경에서 asp와 glu는 음전하를 띕니다.
4) 극성 양전하 아미노산: 아르기닌, 리신 및 히스티딘. 라디칼에 추가 아미노 그룹(또는 히스티딘과 같은 이미다졸 고리)이 있습니다. 중성 환경에서 lys, arg 및 gαis는 양전하를 띕니다.
II. 생물학적 분류.
1) 필수 아미노산은 인체 내에서 합성이 불가능하여 음식물을 통해 공급되어야 하며(val, ile, lei, lys, met, tre, tri, fen), 그 외에 2가지 아미노산은 부분 필수 아미노산(arg, gis)으로 분류됩니다. .
2) 비필수아미노산(글루탐산, 글루타민, 프롤린, 알라닌, 아스파르트산, 아스파라긴, 티로신, 시스테인, 세린, 글리신)은 인체 내에서 합성될 수 있다.
아미노산의 구조. 모든 아미노산은 α-아미노산입니다. 모든 아미노산의 공통 부분인 아미노기는 α-탄소 원자에 결합되어 있습니다. 아미노산에는 카르복실기 -COOH와 아미노기 -NH2가 포함되어 있습니다. 단백질에서는 아미노산의 공통 부분의 이온 생성 그룹이 펩타이드 결합 형성에 참여하며, 단백질의 모든 특성은 아미노산 라디칼의 특성에 의해서만 결정됩니다. 아미노산은 양쪽 성 화합물입니다. 아미노산의 등전점은 아미노산 분자의 최대 비율이 0의 전하를 갖는 pH 값입니다.
단백질의 물리화학적 성질.
분리 및 정제: 전기영동 분리, 겔 여과 등 단백질의 분자량, 양쪽성, 용해도(수화, 염석). 단백질의 변성, 가역성.
분자 질량. 단백질은 아미노산으로 만들어진 고분자 유기 질소 함유 중합체입니다. 단백질의 분자량은 각 하위단위의 아미노산 수에 따라 달라집니다.
버퍼 속성.단백질은 양쪽성 고분자 전해질입니다. 그들은 산성과 염기성 특성을 결합합니다. 이에 따라 단백질은 산성일 수도 있고 염기성일 수도 있습니다.
용액 내 단백질 안정화 인자. HYDRATE SHELL은 단백질 분자 표면에 특정 방향으로 배열된 물 분자 층입니다. 대부분의 단백질 분자의 표면은 음전하를 띠고 있으며 물 분자의 쌍극자는 양전하를 띤 극에 의해 표면에 끌립니다.
단백질 용해도를 감소시키는 요인. 단백질이 전기적으로 중성이 되는 pH 값을 단백질의 등전점(IEP)이라고 합니다. 기본 단백질의 경우 IET는 알칼리성 환경에 있고 산성 단백질의 경우 산성 환경에 있습니다. 변성은 생물학적 특성의 손실과 함께 단백질의 4차, 3차 및 2차 구조가 순차적으로 위반되는 것입니다. 변성된 단백질이 침전됩니다. 단백질은 배지의 pH(IET)를 변경하거나 염석을 제거하거나 일부 변성 인자에 작용하여 침전될 수 있습니다. 물리적 요인: 1. 고온.
일부 단백질은 이미 40-50에서 변성을 겪습니다. 2. 자외선 조사 3. X선 및 방사성 조사 4. 초음파 5. 기계적 충격(예: 진동). 화학적 요인: 1. 농축된 산과 알칼리. 2. 중금속 염(예: CuSO4). 3. 유기용제(에틸알코올, 아세톤) 4. 알칼리 및 알칼리토금속의 중성염(NaCl, (NH4)2SO4)
단백질 분자의 구조적 구성.
1차, 2차, 3차 구조. 구조 안정화와 관련된 연결. 2차 및 3차 구조에 대한 단백질의 생물학적 특성의 의존성. 단백질의 4차 구조. 4차 구조에 대한 단백질의 생물학적 활성의 의존성(프로토머 형태의 변화).
단백질의 공간 구성에는 단백질 분자의 1차, 2차, 3차 및 4차 구조라는 네 가지 수준이 있습니다. 1차 단백질 구조- 폴리펩티드 사슬(PPC)의 아미노산 서열. 펩타이드 결합은 아미노산의 알파 아미노기와 알파 카르복실기로만 형성됩니다. 2차 구조α-나선 또는 β-시트 구조 형태의 폴리펩티드 사슬 코어의 공간적 구성입니다. α-나선에는 10회전당 36개의 아미노산 잔기가 있습니다. α-나선은 나선의 한 회전의 NH 그룹과 인접한 회전의 C=O 그룹 사이의 수소 결합을 사용하여 고정됩니다.
β-시트 구조는 C=O와 NH 그룹 사이의 수소 결합에 의해 함께 유지됩니다. 3차 구조- 폴리펩티드 사슬의 나선 모양과 접힌 부분의 공간에서의 특별한 상호 배열. 강한 이황화 결합과 모든 약한 유형의 결합(이온성, 수소, 소수성, 반데르발스 상호작용)이 3차 구조 형성에 참여합니다. 4차 구조- 여러 개의 폴리펩티드 사슬이 공간에 3차원적으로 조직되어 있습니다. 각 사슬을 하위 단위(또는 프로토머)라고 합니다. 따라서 4차 구조를 가진 단백질을 올리고머 단백질이라고 합니다.
4. 단순 단백질과 복합 단백질, 분류.
단백질과 보결단의 결합의 성격. 단백질의 생물학적 기능. 리간드와 특이적으로 상호작용하는 능력.
단순 단백질은 아미노산 잔기로 만들어지며, 가수분해 시 유리 아미노산으로만 분해됩니다. 복합 단백질은 단순 단백질과 보결분자단이라고 불리는 비단백질 성분으로 구성된 두 가지 구성 요소의 단백질입니다. 복합 단백질이 가수분해되면 유리 아미노산 외에 비단백질 부분이나 그 분해산물이 방출됩니다. 단순 단백질은 조건부로 선택된 기준에 따라 프로타민, 히스톤, 알부민, 글로불린, 프롤라민, 글루텔린 등 여러 하위 그룹으로 나뉩니다.
복합 단백질의 분류:
인단백질(인산 함유), 색소단백질(색소 함유),
핵단백질(핵산 함유), 당단백질(탄수화물 함유),
지질단백질(지질 함유)과 금속단백질(금속 함유).
단백질 분자의 활성 중심. 단백질이 기능하면 리간드(저분자량 물질)에 결합할 수 있습니다. 리간드는 단백질 분자의 특정 부위, 즉 활성 중심에 부착됩니다. 활성 센터는 단백질 분자 조직의 3차 및 4차 수준에서 형성되며 특정 아미노산의 측면 라디칼의 인력으로 인해 형성됩니다(수소 결합은 황의 -OH 그룹 사이에 형성되고 방향족 라디칼은 소수성에 의해 연결됨). 상호 작용, -COOH 및 -NH2 - 이온 결합에 의한 것).
탄수화물 함유 단백질: 당단백질, 프로테오글리칸.
인체의 주요 탄수화물: 단당류, 이당류, 글리코겐, 헤테로다당류, 그 구조 및 기능.
탄수화물 함유 단백질(당단백질 및 프로테오글리칸).당단백질의 보결분자단은 단당류(글루코스, 갈락토스, 만노스, 과당, 6-데옥시갈락토스), 이들의 아민 및 아미노당의 아세틸화 유도체(아세틸글루코스, 아세틸갈락토스)로 표시될 수 있습니다. 당단백질 분자에서 탄수화물의 비율은 최대 35%를 차지합니다 당단백질은 주로 구형 단백질이며, 탄수화물 성분인 프로테오글리칸은 여러 사슬의 헤테로다당류로 대표될 수 있습니다.
당단백질의 생물학적 기능:
1. 수송(혈액 단백질 글로불린은 철, 구리 이온, 스테로이드 호르몬을 운반합니다);
2. 보호적인: 피브리노겐은 혈액 응고를 수행합니다. 비. 면역글로불린은 면역 보호를 제공합니다.
3. 수용체(수용체는 특정 상호 작용을 제공하는 세포막 표면에 위치합니다).
4. 효소의(콜린에스테라제, 리보뉴클레아제);
5. 호르몬(뇌하수체 전엽 호르몬 - 성선 자극 호르몬, 갑상선 자극 호르몬).
프로테오글리칸의 생물학적 기능: 히알루론산과 콘드로이틴황산, 황산케라틴은 구조적, 결합적, 표면-기계적 기능을 수행합니다.
엘 저단백질인간 조직. 지질의 분류.
기초적인 대표자: 트리아실글리세롤, 인지질, 당지질, 콜레스테롤. 그들의 구조와 기능. 필수지방산 및 그 유도체. 혈액 지단백질의 구성, 구조 및 기능.
핵단백질.
단백질 부분의 특징. 핵산의 발견과 연구의 역사. 핵산의 구조와 기능. DNA와 RNA의 1차 및 2차 구조. RNA의 종류. 염색체의 구조.
핵단백질은 단백질(프로타민 또는 히스톤)을 포함하는 복잡한 단백질이며, 비단백질 부분은 핵산(NA), 즉 데옥시리보핵산(DNA) 및 리보핵산(RNA)으로 표시됩니다. 프로타민과 히스톤은 뚜렷한 기본 특성을 지닌 단백질입니다. Arg와 Lys가 30% 이상 포함되어 있습니다.
핵산(NA)은 3',5'-포스포디에스테르 결합으로 연결된 수천 개의 단량체 단위로 구성된 긴 중합체 사슬입니다. NA 단량체는 질소 염기, 오탄당 및 인산 잔기로 구성된 모노뉴클레오티드입니다. 질소 염기는 퓨린(A 및 G)과 피리미딘(C, U, T)입니다. 오탄당은 β-D-리보스 또는 β-D-데옥시리보스입니다. 질소 염기는 N-글리코시드 결합으로 오탄당에 연결됩니다. 오탄당과 인산염은 오탄당의 C5' 원자에 위치한 -OH기와 인산염 사이의 에스테르 결합에 의해 서로 연결됩니다.
핵산의 종류:
1. DNA에는 A, G, T, C, 디옥시리보스와 인산이 포함되어 있습니다. DNA는 세포핵에서 발견되며 복잡한 단백질 염색질의 기초를 형성합니다.
2. RNA에는 A, G, U, C, 리보스와 인산이 포함되어 있습니다.
RNA에는 3가지 유형이 있습니다.
a) m-RNA(정보 또는 템플릿) - DNA 섹션의 복사본으로, 단백질 구조에 대한 정보를 포함합니다.
b) r-RNA는 세포질에서 리보솜의 골격을 형성하고 번역 중에 리보솜에서 단백질 조립에 중요한 역할을 합니다.
c) tRNA는 AK의 활성화 및 리보솜으로의 수송에 관여하며 세포질에 국한됩니다. NC에는 1차, 2차, 3차 구조가 있습니다. .
NK의 기본 구조모든 종에 대해 동일합니다. 즉, 모노뉴클레오티드가 3', 5'-포스포디에스테르 결합으로 연결된 선형 폴리뉴클레오티드 사슬입니다. 각 폴리뉴클레오티드 사슬에는 3'과 5'가 있으며, 이들 끝은 음전하를 띠고 있습니다.
DNA의 2차 구조이중나선이다. DNA는 축을 중심으로 오른쪽으로 나선형으로 꼬인 2개의 가닥으로 구성됩니다. 나선 회전 = 10개 뉴클레오티드, 길이는 3.4 nm입니다. 두 나선은 모두 역평행합니다.
DNA의 3차 구조 -이는 DNA 분자의 공간 내 추가 비틀림의 결과입니다. 이는 DNA가 단백질과 상호작용할 때 발생합니다. 히스톤 팔량체와 상호작용할 때 이중 나선이 팔량체에 감겨 있습니다. 초나선형으로 변합니다.
RNA의 2차 구조- 공간에서 구부러진 폴리뉴클레오티드 실. 이 곡률은 상보적인 질소 염기 사이의 수소 결합 형성으로 인해 발생합니다. t-RNA에서 2차 구조는 "클로버 잎"으로 표시되며, 여기에서 상보적 영역과 비상보적 영역을 구별합니다. rRNA의 2차 구조는 단일 곡선 RNA의 나선이고, 3차 구조는 리보솜의 골격입니다. 핵에서 중앙 영역으로 오는 m-RNA는 특정 단백질과 복합체를 형성합니다. mRNA의 3차 구조) 정보섬이라고 불립니다.
염색체 단백질, 분류. 플라보단백질, 그 구조 및 기능.
헤모단백질, 구조, 대표자: 헤모글로빈, 미오글로빈, 카탈라아제, 퍼옥시다아제, 시토크롬. 헤모단백질의 기능.
인단백질은 보결분자단으로서 인산 잔기를 함유하고 있습니다. 예: 우유의 카제인 및 카세인겐, 코티지 치즈, 유제품, 달걀 노른자 비텔린, 달걀 흰자 오브알부민, 생선 캐비어 이흐툴린. CNS 세포에는 인단백질이 풍부합니다.
인단백질은 다양한 기능을 가지고 있습니다:
1. 영양 기능.유제품의 인단백질은 쉽게 소화, 흡수되며 어린이 조직 단백질 합성을 위한 필수 아미노산과 인의 공급원입니다.
2. 인산이 필요하다 신경과 뼈 조직의 완전한 형성을 위해어린이.
3. 인산 인지질, 인단백질, 뉴클레오티드, 핵산의 합성에 참여합니다.
4. 인산 효소 활성을 조절한다단백질 키나제 효소의 참여로 인산화에 의해. 인산염은 에스테르 결합에 의해 세린 또는 트레오닌의 -OH 그룹에 부착됩니다. 염색체단백질은 착색된 비단백질 부분을 가진 복잡한 단백질입니다. 여기에는 플라보단백질(노란색)과 헤모단백질(빨간색)이 포함됩니다. 보결분자단으로서의 플라보단백질은 비타민 B2의 유도체인 플라빈, 즉 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(FAD) 또는 플라빈 모노뉴클레오티드(FMN)를 함유합니다. 이는 산화환원 반응을 촉매하는 탈수소효소의 비단백질 부분입니다.
헤모단백질그들은 비단백질 그룹으로 헴-철 포르피린 복합체를 함유하고 있습니다.
헤모단백질은 두 가지 클래스로 나뉩니다.
1. 효소: 카탈라아제, 퍼옥시다아제, 시토크롬;
2. 비효소: 헤모글로빈과 미오글로빈.
카탈라아제와 퍼옥시다아제 효소는 과산화수소를 파괴하고, 시토크롬은 전자 전달 사슬의 전자 운반체입니다. 비효소. 헤모글로빈은 산소(폐에서 조직으로)와 이산화탄소(조직에서 폐로)를 운반합니다. 미오글로빈은 일하는 근육의 산소 저장소입니다. 헤모글로빈은 사량체이므로 4개의 하위 단위로 구성됩니다. 이 사량체의 글로빈은 2가지 종류(2개의 α 및 2개의 β 사슬)의 4개 폴리펩티드 사슬로 표시됩니다. 각 하위 단위는 헴과 연관되어 있습니다. 헤모글로빈의 생리학적 유형: 1. HbP - 원시 헤모글로빈이 배아에서 형성됩니다. 2. HbF - 태아 헤모글로빈 - 태아 헤모글로빈. HbP가 HbF로 대체되는 시기는 생후 3개월입니다.
효소, 효소 발견 및 연구의 역사, 효소 촉매 작용의 특징.
효소 작용의 특이성. 온도, pH, 효소 및 기질 농도에 대한 효소 반응 속도의 의존성.
효소- 살아있는 세포에 의해 형성되며 높은 활성과 특이도로 작용하는 단백질 성질의 생물학적 촉매.
유사점 비생물학적 촉매를 사용하는 효소는 다음과 같습니다.
- 효소는 에너지적으로 가능한 반응을 촉매합니다.
- 화학 시스템의 에너지는 일정하게 유지됩니다.
- 촉매 작용 중에 반응 방향은 변하지 않습니다.
- 반응 중에는 효소가 소모되지 않습니다.
효소와 비생물학적 촉매의 차이점은 다음과 같습니다.
- 효소 반응 속도는 비단백질 촉매에 의해 촉매되는 반응보다 높습니다.
- 효소는 매우 특이적입니다.
- 효소 반응은 세포에서 일어난다. 37 °C의 온도, 일정한 대기압 및 생리학적 pH에서;
- 효소반응의 속도를 조절할 수 있다.
효소의 현대 분류그들이 촉매하는 화학적 변형의 성격에 기초합니다. 분류는 효소에 의해 촉매되는 반응의 유형에 따라 이루어집니다.
철서비스는 6개의 클래스로 나뉩니다.
1. 산화환원효소- 산화환원 반응을 촉매한다.
2. 트랜스퍼라제- 그룹 이동
3. 가수분해효소- 가수분해
4. 리아제- 기질의 비가수분해성 절단
5. 이성질화효소- 이성질체화
6. 리가아제(합성효소) - 에너지(ATP)를 이용한 합성
효소의 명명법.
1. 속명(펩신, 트립신).
2. 효소명은 기질명에 “aza”를 붙여서 구성할 수 있다.
(아르기나아제는 아미노산 아르기닌을 가수분해합니다).
3. 촉매 반응 이름에 어미 "aza"를 추가합니다(가수분해효소 촉매작용)
가수분해, 탈수소효소 - 유기 분자의 탈수소화, 즉 기판에서 양성자와 전자를 제거합니다.
4. 합리적인 이름 - 기질의 이름과 촉매 반응의 특성(ATP + 6탄당 6탄당-6-인산 + ADP. 효소: ATP: D-6탄당-6-포스포트랜스퍼라제).
5. 효소 색인화(각 효소에는 4개의 색인 또는 일련 번호가 지정됨): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.
배지의 pH에 따른 효소 반응 속도의 의존성.각 효소에는 최대 활성이 관찰되는 pH 값이 있습니다. 최적의 pH 값에서 벗어나면 효소 활성이 감소합니다. 효소 활성에 대한 pH의 영향은 주어진 단백질의 아미노산 잔기의 작용기 이온화와 관련되어 있으며, 이는 효소 활성 중심의 최적 형태를 보장합니다. pH가 최적 값에서 변경되면 단백질 분자의 작용기 이온화가 변경됩니다.
예를 들어, 환경이 산성화되면 유리 아미노기(NH 3 +)가 양성자화되고, 알칼리화가 일어나면 카르복실기(COO-)에서 양성자가 제거됩니다. 이는 효소 분자의 형태와 활성 센터의 형태를 변화시킵니다. 결과적으로 기질, 보조인자 및 보조효소의 활성 센터에 대한 부착이 중단됩니다. 작용하는 효소 산성 조건(예를 들어, 위장의 펩신이나 리소좀 효소), 효소가 산성 pH 값에서 작동하도록 보장하는 형태를 진화적으로 획득합니다. 그러나 인체에 존재하는 대부분의 효소는 중성에 가까운 pH 최적, 생리적 pH 값과 일치합니다.
매체 온도에 따른 효소 반응 속도의 의존성.온도를 특정 한계까지 높이면 화학 반응에 온도가 미치는 영향과 유사하게 효소 반응 속도에 영향을 줍니다. 온도가 증가함에 따라 분자의 이동이 가속화되어 반응물 간의 상호 작용 가능성이 증가합니다. 또한 온도는 반응하는 분자의 에너지를 증가시켜 반응 속도를 높일 수 있습니다.
그러나 효소에 의해 촉매되는 화학 반응 속도에는 최적의 온도가 있으며, 그 온도가 초과되면 단백질 분자의 열적 변성으로 인해 효소 활성이 감소합니다. 대부분의 인간 효소의 최적 온도는 37~38°C입니다. 특성- 기질과 관련하여 효소의 선택성이 매우 높습니다. 효소의 특이성은 기질의 공간적 구성과 기질 중심의 일치(입체적 일치)로 설명됩니다. 효소의 활성 중심과 전체 단백질 분자가 모두 효소의 특이성을 담당합니다. 효소의 활성 부위는 효소가 수행할 수 있는 반응의 유형을 결정합니다. 특이성에는 세 가지 유형이 있습니다.
절대적인 특이성.오직 하나의 기질에만 작용하는 효소는 이러한 특이성을 가지고 있습니다. 예를 들어 수크라아제는 자당, 락타아제-유당, 말타아제-맥아당, 우레아제-요소, 아르기나아제-아르기닌 등만 가수분해합니다. 상대적 특이성- 이것은 공통 유형의 연결을 사용하여 기질 그룹에 작용하는 효소의 능력입니다. 상대적 특이성은 기질 그룹의 특정 유형의 결합과 관련해서만 나타납니다. 예: 리파제는 동물성 및 식물성 지방의 에스테르 결합을 분해합니다. 아밀라아제는 전분, 덱스트린 및 글리코겐의 α-글리코시드 결합을 가수분해합니다. 알코올 탈수소효소는 알코올(메탄올, 에탄올 등)을 산화시킵니다.
입체화학적 특이성하나의 입체이성체에만 작용하는 효소의 능력이다.
예를 들어: 1) α,β-이성질체: α-타액과 췌액의 아밀라아제는 전분의 α-글루코시드 결합만을 분해하고 섬유질의 β-글루코시드 결합은 분해하지 않습니다. 효소 활성의 국제 단위(IU) 25°C 및 최적 pH에서 1분 안에 1μmol의 기질을 반응 생성물로 전환시킬 수 있는 효소의 양입니다. 촉매는 25°C 및 최적 pH에서 1초 안에 1몰의 기질을 생성물로 전환시킬 수 있는 촉매의 양에 해당합니다. 특정 효소 활성- 단백질 1mg 당 효소의 효소 활성 단위 수. 어금니 활동효소 몰수에 대한 카탈 또는 IU의 효소 활성 단위 수의 비율입니다.
효소의 구조. 활성 센터의 구조와 기능.
효소의 작용 메커니즘. 효소 보조 인자: 금속 이온 및 보조 효소, 효소 작업에 참여합니다. 효소 활성제: 작용 메커니즘. 효소 반응 억제제: 경쟁적, 비경쟁적, 비가역적. 의약품 - 효소 억제제(예).
구조에 따라 효소는 다음과 같습니다.
1. 단일 성분(단순 단백질),
2. 2성분(복합 단백질).
효소에 - 단순 단백질- 소화효소(펩신, 트립신)를 포함합니다. 효소(복합 단백질)에는 산화환원 반응을 촉매하는 효소가 포함됩니다. 2성분 효소의 촉매 활성을 위해서는 보조 인자라고 불리는 추가 화학 성분이 필요하며, 이는 무기 물질에 의해 작용할 수 있습니다( 철, 마그네슘, 아연, 구리 등의 이온..) 및 유기 물질 - 조효소(예: 활성 형태의 비타민).
많은 효소가 기능하려면 보조효소와 금속 이온(보조인자)이 모두 필요합니다. 조효소는 일시적이고 취약하게 효소의 단백질 부분과 결합된 비단백질 성질의 저분자 유기 물질입니다. 효소(보효소)의 비단백질 부분이 단백질과 긴밀하고 영구적으로 결합되어 있는 경우 이러한 비단백질 부분을 호출합니다. 보철 그룹. 복잡한 단백질-효소의 단백질 부분을 아포효소(apoenzyme)라고 합니다. 아포효소와 보조인자가 함께 형성됩니다. 홀로효소.
효소 촉매 작용 과정에서 전체 단백질 분자가 참여하는 것이 아니라 특정 부분, 즉 효소의 활성 중심만 참여합니다. 액티브 센터효소는 기질이 부착되어 있고 효소 분자의 촉매 특성이 의존하는 효소 분자의 일부를 나타냅니다. 효소의 활성중심에는 "연락처" 영역- 작용기로 인해 효소의 기질을 끌어당겨 고정하는 부위 "촉매" 섹션, 그 작용기는 촉매 반응에 직접적으로 관여합니다. 일부 효소에는 활성 센터 외에 "또 다른" 센터, 즉 알로스테릭 센터도 있습니다.
알로스테릭으로센터는 다양한 물질(효과기), 가장 흔히 다양한 대사산물과 상호작용합니다. 이들 물질과 알로스테릭 중심의 결합은 효소의 형태(3차 및 4차 구조)에 변화를 가져옵니다. 효소 분자의 활성 센터가 생성되거나 파괴됩니다. 첫 번째 경우에는 반응이 가속화되고 두 번째 경우에는 속도가 느려집니다. 따라서 알로스테릭 센터를 효소의 조절 센터라고 합니다. 구조에 알로스테릭 중심이 있는 효소를 조절 또는 조절 효소라고 합니다. 알로스테릭. 효소의 작용 메커니즘에 대한 이론은 효소-기질 복합체의 형성에 기초합니다.
효소의 작용 메커니즘:
1. 효소-기질 복합체의 형성, 기질은 효소의 활성 중심에 부착됩니다.
2. 천천히 진행되는 효소 과정의 두 번째 단계에서는 효소-기질 복합체에서 전자 재배열이 발생합니다.
효소(En)와 기질(S)은 서로 접근하여 최대 접촉을 이루고 단일 효소-기질 복합체를 형성하기 시작합니다. 두 번째 단계의 지속 시간은 기질의 활성화 에너지나 주어진 화학 반응의 에너지 장벽에 따라 달라집니다. 활성화 에너지- 주어진 온도에서 S 1몰의 모든 분자를 활성화된 상태로 변환하는 데 필요한 에너지입니다. 각 화학반응에는 고유한 에너지 장벽이 있습니다. 효소-기질 복합체의 형성으로 인해 기질의 활성화 에너지가 감소하고 더 낮은 에너지 수준에서 반응이 일어나기 시작합니다. 따라서 공정의 두 번째 단계에서는 전체 촉매작용의 속도를 제한합니다.
3. 세 번째 단계에서는 반응 생성물이 형성되면서 화학 반응 자체가 발생합니다. 프로세스의 세 번째 단계는 짧습니다. 반응의 결과로 기질은 반응 생성물로 전환됩니다. 효소-기질 복합체는 분해되고 효소는 효소 반응에서 변하지 않은 채 나타난다. 따라서 효소는 효소-기질 복합체의 형성으로 인해 낮은 에너지 수준에서 우회적인 방식으로 화학 반응을 수행할 수 있게 합니다.
보조인자- 해당 효소가 기능을 수행할 수 있도록 체내에 소량으로 존재해야 하는 비단백질 물질입니다. 보조인자에는 조효소와 금속 이온(예: 나트륨 및 칼륨 이온)이 포함되어 있습니다.
모든 효소는 구형 단백질에 속하며, 각 효소는 고유한 구형 구조와 관련된 특정 기능을 수행합니다. 그러나 많은 효소의 활성은 보조인자라고 불리는 비단백질 화합물에 따라 달라집니다. 단백질 부분(아포효소)과 보조인자의 분자 복합체를 홀로효소라고 합니다.
보조인자의 역할은 금속 이온(Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) 또는 복합 유기 화합물에 의해 수행될 수 있습니다. 유기 보조인자는 일반적으로 조효소라고 불리며, 그 중 일부는 비타민의 유도체입니다. 효소와 보조효소 사이의 연결 유형은 다를 수 있습니다. 때때로 그들은 별도로 존재하며 반응 중에 서로 결합합니다. 다른 경우에는 보조인자와 효소가 영구적으로, 때로는 강한 공유 결합으로 연결됩니다. 후자의 경우, 효소의 비단백질 부분을 보결분자단이라고 합니다.
역할보조인자 기본적으로 다음과 같습니다.
- 단백질의 3차 구조를 변화시키고 효소와 기질 사이에 상보성을 생성하는 것;
- 또 다른 기질로서 반응에 직접 참여합니다.
활성제 다음과 같을 수 있습니다:
1) 보조 인자, 왜냐하면 그들은 효소 과정의 중요한 참여자입니다. 예를 들어, 효소의 촉매 중심의 일부인 금속: 타액 아밀라제는 Ca 이온, 젖산염 탈수소효소(LDH) - Zn, 아르기나제 - Mn, 펩티다제 - Mg 및 조효소: 비타민 C, 다양한 유도체가 있을 때 활성입니다. 비타민 (NAD, NADP, FMN, FAD, KoASH 등). 그들은 효소의 활성 중심이 기질에 결합하는 것을 보장합니다.
2) 음이온은 또한 효소의 활성에 활성화 효과를 가질 수 있습니다. 예를 들어 음이온
Cl - 타액 아밀라아제를 활성화합니다.
3) 활성화제는 효소 활성 발현을 위한 환경의 최적 pH 값을 생성하는 물질일 수도 있습니다. 예를 들어, 펩시노겐을 펩신으로 활성화하기 위해 위 내용물에 대한 최적의 환경을 생성하는 HCl과 같은;
4) 활성화제는 또한 전효소를 활성 효소로 전환시키는 물질입니다. 예를 들어 장액의 엔테로키나제는 트립시노겐을 트립신으로 전환시키는 것을 활성화합니다.
5) 활성화제는 효소의 알로스테릭 중심에 결합하고 효소의 활성 중심 형성에 기여하는 다양한 대사산물일 수 있습니다.
억제제는 효소의 활성을 억제하는 물질입니다. 억제에는 비가역적 억제와 가역적 억제의 두 가지 주요 유형이 있습니다. 비가역적 억제의 경우, 억제제는 공유 결합을 통해 효소의 활성 중심에 단단히(비가역적으로) 결합하여 효소의 형태를 변화시킵니다. 따라서 중금속 염(수은, 납, 카드뮴 등)이 효소에 작용할 수 있습니다. 가역적 억제는 효소 활성이 회복될 수 있는 억제 유형입니다. 가역적 억제에는 경쟁적 억제와 비경쟁적 억제의 두 가지 유형이 있습니다. 경쟁적 억제에서 기질과 억제제는 일반적으로 화학 구조가 매우 유사합니다.
이러한 유형의 억제에서는 기질(S)과 억제제(I)가 효소의 활성 부위에 동일하게 결합할 수 있습니다. 그들은 효소의 활성 부위를 차지하기 위해 서로 경쟁합니다. 고전적인 예는 경쟁적 억제 - 행동 억제입니다. 숙신산 탈수소효소 말론산. 비경쟁적 억제제는 효소의 알로스테릭 부위에 결합합니다.
결과적으로 알로스테릭 중심의 형태 변화가 발생하여 효소의 촉매 중심이 변형되고 효소 활성이 감소합니다. 대사산물은 흔히 알로스테릭 비경쟁 억제제로 작용합니다. 효소 억제제(Contrical, Trasylol, Aminocaproic acid, Pamba)의 약용 특성. Contrical (aprotinin)은 급성 췌장염 및 만성 췌장염 악화, 급성 췌장 괴사, 급성 출혈을 치료하는 데 사용됩니다.
효소 작용의 조절. 알로스테릭 센터, 알로스테릭 억제제 및 활성화제(예). 인산화 및 탈인산화에 의한 효소 활성 조절(예) 효소 활동의 호르몬 조절 유형.
장기와 조직의 효소 구성의 차이.
기관 특이적 효소, 동종효소(예: LDH, MDH 등). 병리학에서의 효소 활성 변화. 효소병증, 효소 진단 및 효소 치료.
동위효소는 동일한 유기체에 존재하지만 일반적으로 다른 세포, 조직 또는 기관에 존재하는 아미노산 서열이 다른 동일한 효소의 동형입니다.
동위효소는 일반적으로 아미노산 서열이 매우 유사합니다. 동일한 효소의 모든 동위효소는 동일한 촉매 기능을 수행하지만 촉매 활성 정도, 조절 기능 또는 기타 특성이 크게 다를 수 있습니다. 동종효소를 갖는 효소의 예는 다음과 같습니다. 아밀라아제— 췌장 아밀라아제는 타액선, 내장 및 기타 기관의 아밀라아제와 아미노산 서열 및 특성이 다릅니다. 이는 총 혈장 아밀라아제가 아닌 췌장 이소아밀라아제를 측정함으로써 급성 췌장염을 진단하는 보다 신뢰할 수 있는 방법의 개발 및 적용의 기초가 되었습니다.
효소병증 - 효소 합성 장애로 인한 질병:
a) 효소 활성이 완전히 또는 부분적으로 없는 경우;
b) 효소 활성의 과도한 강화;
c) 건강한 사람에게서는 발견되지 않는 병리학적 효소의 생산.
유전성 효소병증과 후천성 효소병증이 있습니다. 유전성 효소병증은 세포의 유전 기관 장애와 관련되어 특정 효소의 합성 부족으로 이어집니다.
유전성 질환에는 아미노산 전환 장애와 관련된 효소병증이 포함됩니다.
1. 페닐케톤뇨증- 페닐알라닌이 티로신으로 전환되는 과정에 참여하는 페닐알라닌 수산화효소 합성의 유전성 장애입니다. 이 병리로 인해 혈액 내 페닐알라닌 농도가 증가합니다. 어린이에게 이 질병이 있으면 페닐알라닌을 식단에서 제외해야 합니다.
2. 백색증- 티로시나제 효소의 유전적 결함과 관련된 질병. 멜라닌 세포가 이 효소를 합성하는 능력(티로신을 DOPA 및 DOPA-퀴논으로 산화)을 잃으면 멜라닌은 피부, 모발 및 망막에 형성되지 않습니다.
후천성 효소병증, 즉. 효소 합성의 중단은 다음으로 인해 발생할 수 있습니다.
1. 약물(항생제, 설폰아미드)의 장기간 사용
2. 과거 전염병
3. 비타민 결핍으로 인해;
4. 악성 종양.
효소 진단 - 질병 진단을 위한 효소 활성 측정. 혈장효소는 분비효소, 지표효소, 배설효소의 3가지 그룹으로 나누어집니다. 지표 - 세포 효소. 세포막 손상을 동반하는 질병에서는 이러한 효소가 혈액에 대량으로 나타나 특정 조직의 병리를 나타냅니다. 예를 들어, 급성 췌장염 동안 혈액과 소변의 아밀라아제 활성이 증가합니다.
효소 진단을 위해 동위효소가 결정됩니다. 병리학적 상태에서는 세포막 상태의 변화로 인해 혈액으로의 효소 방출이 증가할 수 있습니다. 혈액 및 기타 생물학적 체액의 효소 활성에 대한 연구는 질병을 진단하는 데 널리 사용됩니다. 예를 들어, 췌장염의 소변 전이 및 혈액 아밀라아제(활성 증가), 만성 췌장염의 아밀라아제 활성 감소.
효소 요법은 효소를 약물로 사용하는 것입니다. 예를 들어, 펩신, 트립신, 아밀라제(판크레아틴, 페스탈)의 효소 제제의 혼합물은 분비가 감소된 위장관 질환에 사용되며, 트립신 및 키모트립신은 박테리아 단백질의 가수분해를 위한 화농성 질환의 수술 실습에 사용됩니다.
어린이의 효소병증 및 생화학적 진단의 중요성(예: 질소 및 탄수화물 대사 장애)
용혈성 빈혈을 유발하는 효소병증의 가장 흔한 변종은 포도당 6인산 탈수소효소의 결핍입니다. 어린이의 효소병증의 원인을 고려해 봅시다. 이 질병은 아프리카계 미국인(630%)에게 널리 퍼져 있으며, 타타르족(3.3%) 및 다게스탄족(511.3%)에서는 덜 흔합니다. 러시아 인구에서는 거의 발견되지 않습니다(0.4%). 포도당 6인산 탈수소효소 결핍의 특별한 경우는 파비즘입니다. 잠두, 콩, 완두콩을 먹거나 나프탈렌 먼지를 흡입할 때 용혈이 발생합니다.
어린이의 효소병증의 원인남성에게 더 자주 영향을 미치는 글루코스 6 인산 탈수소효소(N) 결핍의 유전. 전 세계에는 약 4억 명의 이 병리학적 유전자 보유자가 있습니다. 이 질병은 일반적으로 특정 약물 [니트로푸란 유도체, 퀴닌, 이소니아지드, 프티바지드, 아미노살리실산(파라아미노살리실산 나트륨), 날리딕스산, 설폰아미드 등]을 복용한 후 또는 감염의 배경에 대해 발생합니다.
어린이의 효소 병증 - 징후.
이 질병은 위의 물질이나 감염(특히 폐렴, 장티푸스, 간염)의 사용으로 인해 용혈이 급속히 진행되는 것으로 나타납니다. 포도당 6인산 탈수소효소 결핍은 신생아에게 황달을 유발할 수 있습니다. 혈액 검사를 통해 망상적혈구증가증, 직접 및 간접 빌리루빈, LDH, 알칼리성 인산분해효소 수치의 증가가 드러납니다.
적혈구의 형태와 적혈구 지수는 변하지 않았습니다. 진단은 효소 활성을 측정한 결과에 따라 이루어집니다.
어린이의 효소병증 - 치료.
위기가 아닌 경우에는 치료가 수행되지 않습니다. 발열의 경우 물리적인 냉각 방법을 사용합니다. 만성 용혈의 경우 엽산은 3개월마다 3주 동안 하루 1mt씩 처방됩니다. 위기 상황에서는 모든 약물이 취소되고 탈수를 배경으로 주입 요법이 시행됩니다.
비타민, 비타민 분류(용해도 및 기능성 기준). 비타민의 발견과 연구의 역사.
비타민은 주로 식물, 일부는 미생물에 의해 합성되는 다양한 화학적 성질과 구조를 가진 저분자 유기 화합물입니다.
인간에게 비타민은 필수적인 영양 요소입니다. 비타민은 다양한 생화학 반응에 참여하여 다양한 효소의 활성 센터의 일부로 촉매 기능을 수행하거나 정보 조절 중개자 역할을 하며 외인성 프로호르몬 및 호르몬의 신호 기능을 수행합니다. 화학 구조와 물리화학적 특성(특히 용해도)에 따라 비타민은 두 그룹으로 나뉩니다.
수용성:
- 비타민 B1(티아민);
- 비타민 B 2(리보플라빈);
- 비타민 PP(니코틴산, 니코틴아미드, 비타민 B3);
- 판토텐산(비타민 B5);
- 비타민 B 6(피리독신);
- 비오틴(비타민 H);
- 엽산(비타민 Bc, B9);
- 비타민 B12(코발라민);
- 비타민 C(아스코르빈산);
- 비타민 P(바이오플라보노이드).
